24 oct 2015
La diversidad de cadenas laterales de las proteínas les permite exhibir una enorme variedad de estructuras
y propiedades. Por lo anterior, algunas de las clasificaciones se sobreponen, ya que hay aminoácidos
que caen en una o más de ellas.
Gly es un aminoácido particular, ya que su grupo R es un -H y es el único de los 20 aminoácidos
que no tiene carbono quiral. Con la más pequeña de las cadenas laterales presenta el menor de
los impedimentos estéricos y vuelve a la cadena polipeptídica más flexible. Es el más barato de los
aminoácidos y puede sintetizarse fácilmente.
Ala es el siguiente aminoácido en términos de peso molecular; si se considera que tiene un metilo
como sustituyente resulta ligeramente más hidrofóbico que la glicina.
Los aminoácidos ramificados
Val, Leu e Ile, presentan barreras a la rotación en la cadena polipeptídica porque sus cadenas
laterales son más abultadas, dando más rigidez a la cadena.
Phe, Trp y Tyr son los aminoácidos
aromáticos y cuentan con cadenas laterales altamente hidrofóbicas, aunque Tyr resulta más polar
que los otros por su grupo –OH. Podría pensarse que su comportamiento frente al medio acuoso,
en el que normalmente se encuentran las proteínas, los fuerzan a colocarse en el interior de las
moléculas para minimizar su exposición al medio, que sería termodinámicamente inconveniente. Éste
no es el caso de los aminoácidos polares, que llevan una relación termodinámicamente favorable
con el agua del medio.
Así, entonces se tiene que Cys, Ser, Thr, Asn, Gln y aún Tyr pueden formar
fácilmente puentes de hidrógeno en el medio y, por lo tanto, tienden a situarse en el exterior de
las moléculas. Este grupo de aminoácidos es de suma importancia para la estructuración tridimensional
de las proteínas.
Los aminoácidos capaces de mostrar una carga formal son Asp y Glu, con
cargas negativas, y Arg, Hys y Lys con carga positiva. Son cruciales para la formación de interacciones
electrostáticas o puentes salinos, una de las interacciones no covalentes importantes para la
estructuración de las proteínas.
Por último, se encuentra Pro cuyo amino no está libre, sino que se
encuentra involucrado en un heterociclo, colocándose en un ángulo diferente al resto de los aminoácidos
en la cadena polipeptídica; al presentarse en una secuencia, la cadena se dobla formando
una vuelta o un codo, lo que interrumpe cualquiera de las estructuras secundarias que pudieran formarse
en la proteína.
La idea de que los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran acomodados preferentemente al
interior de la molécula, así como los polares y cargados hacia el exterior no es una regla estricta cuando
se encuentran ya en la cadena polipeptídica: la conformación tridimensional impone arreglos y
acomodos, puesto que se trata de una estructura cooperativa, resultando algunos aminoácidos hidrofóbicos
en la superficie y algunos cargados y polares en el interior, y ambos deben relacionarse con
el agua de una u otra manera.
Fuentes: Química de los alimentos, Salvador Badui, Pearson educación, México, Cuarta edición 2006.
