27 ago 2015
Una enzima es una proteína que actúa como catalizador biológico, llevando a cabo reacciones bioquímicas a muy altas velocidades, no se
consume durante la reacción y en general presenta un elevado grado de
especificidad.
Su nombre proviene del griego y significa “en la levadura”,
ya que a mediados del siglo XIX, cuando se acuñó el término, se pensaba
que estos compuestos sólo actuaban en el interior de las células. Luis
Pasteur distinguió dos tipos de actividades, “fermentos organizados” y
“no organizados”, que se referían a las enzimas asociadas a las células
y a las extracelulares, respectivamente.
En 1897, E. Buchner demostró
que un extracto de levadura libre de células también podía producir etanol
a partir de azúcares. Sin embargo, poco se sabía sobre la naturaleza
química de las enzimas y no fue sino hasta 1926, con la cristalización
de la ureasa por J. B. Sumner, cuando se demostró la naturaleza proteica de las enzimas.
Todas las células, incluyendo microorganismos y organismos superiores, producen enzimas. Su
acción está estrechamente ligada con las reacciones metabólicas, y la mayoría de las transformaciones químicas requeridas para mantener activas a las células tardarían mucho tiempo en efectuarse o
simplemente no procederían si no estuvieran presentes las enzimas.
Su estudio en el campo de los
alimentos es de primordial interés debido a que son responsables de algunos cambios químicos que
sufren los alimentos, cambios que pueden resultar en beneficios (maduración de frutas) o perjuicios
(oxidación de ácidos grasos y oscurecimiento enzimático).
Por otro lado, muchos productos alimenticios se obtienen a través de reacciones bioquímicas que se efectúan por medio de enzimas endógenas del alimento, por las que se le añaden o las producidas por los microorganismos utilizados en la
elaboración de alimentos fermentados.
El uso de enzimas para la producción de alimentos se remonta muchos siglos atrás. En la antigüedad, diversos pueblos utilizaban las hojas de ciertas plantas para envolver carne, lo que facilita la
acción de proteasas vegetales (papaína, bromelina y ficina) sobre las proteínas del tejido animal, provocando su ablandamiento. Así mismo, algunos grupos humanos utilizaban el estómago de corderos
y becerros como recipiente, causando accidentalmente la coagulación de la leche con enzimas asociadas a este órgano.
Ahora se sabe que la acción de las proteasas presentes en el estómago (principalmente quimosina) sobre las caseínas provoca su coagulación, proceso que es indispensable en la
manufactura del queso.
En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en procesos - tecnología
enzimática - se enfoca a la conservación de alimentos o de sus componentes (por ejemplo, vitaminas), al uso más eficiente de materias primas y al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura y sabor).
Así mismo, se han utilizado enzimas para: producir alimentos bajos en calorías
y eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas. Otros ejemplos de la tecnología
enzimática actual se enlistan a continuación:
* El uso de enzimas en medios no acuosos para la producción de compuestos quirales y para la
síntesis de polímeros especiales.
* La síntesis de edulcorantes, como el aspartamo, empleando la reacción inversa de una proteasa.
* La producción de ciclodextrinas a partir de almidón.
* El diseño de enzimas “a la medida” de acuerdo a los requerimientos del proceso - ingeniería de
proteínas y evolución dirigida - logrando modificar su estabilidad térmica o su especificidad.
* La producción a gran escala de enzimas por medios de ingeniería genética. La quimosina re-
combinante fue la pionera en esta área.
* La aplicación de enzimas o de células inmovilizadas en la producción de materias primas de
aplicación en alimentos, como en la producción de jarabes fructosados, de trehalosa y de iso-maltulosa; de ácido fumárico; o de aminoácidos como el ácido aspártico o la alanina.
Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo presentan
actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una disposición óptima
de los aminoácidos de su centro activo o sitio catalítico. Actualmente se conoce la existencia de más de
3,000 tipos de reacciones catalizadas por enzimas; muchas enzimas ya han sido aisladas, purificadas
y cristalizadas.
Fuentes: Química de los alimentos, Salvador Badui, Pearson educación, México, Cuarta edición 2006.
